Um grupo internacional de pesquisadores identificou um mecanismo inédito que funciona como um verdadeiro “interruptor molecular”, capaz de ligar e desligar a digestão de carboidratos realizada por bactérias da microbiota intestinal. A descoberta ajuda a entender como esses microrganismos se adaptam a ambientes instáveis e pode abrir novas possibilidades para aplicações biotecnológicas.
O estudo foi conduzido por cientistas do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), em parceria com pesquisadores do Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) e da Université Grenoble-Alpes, da Universidade Estadual de Campinas (Unicamp) e da Universidade de Cambridge. Os resultados foram publicados no dia 5 de janeiro de 2026 na revista Nature Communications, com apoio financeiro da FAPESP e do CNPq.
A pesquisa teve como ponto de partida a análise de microrganismos associados à biodiversidade brasileira, uma área ainda pouco explorada pela ciência, mas considerada promissora para a descoberta de novos sistemas biológicos. Nesse contexto, os cientistas estudaram bactérias presentes no intestino da capivara, o maior roedor do mundo, espécie típica da América Latina.
Os pesquisadores identificaram uma enzima envolvida no processamento de nutrientes que apresenta um comportamento incomum: ela interrompe sua atividade em condições de estresse oxidativo — quando o ambiente celular se torna quimicamente desfavorável — e volta a funcionar assim que as condições se normalizam. Esse funcionamento reversível é raro nesse tipo de enzima.
O segredo está na estrutura da molécula. Em ambientes adversos, partes essenciais da enzima perdem a organização necessária para que o substrato se encaixe corretamente, bloqueando a reação bioquímica. Quando o estresse diminui, a enzima recupera sua forma original e retoma plenamente sua função digestiva.
“É como se a enzima tivesse um interruptor de liga e desliga embutido na própria estrutura, que responde às condições químicas do ambiente”, explica Marcele Martins, pesquisadora do CNPEM e autora principal do artigo. Segundo ela, o mecanismo é mediado por um sítio ativo flexível, capaz de regular a atividade da proteína de forma dinâmica.
Para desvendar esse comportamento, a equipe combinou técnicas experimentais avançadas que permitiram observar a enzima tanto em seu estado ativo quanto no inativo. Os experimentos mostraram que a alternância entre esses estados depende da formação temporária de uma ligação dissulfeto, uma ligação química interna que funciona como uma espécie de chave estrutural.
O trabalho utilizou diversas infraestruturas científicas abertas do CNPEM, incluindo a linha Manacá, do acelerador de partículas Sirius, além de laboratórios de Biofísica de Macromoléculas, do Laboratório Nacional de Biorrenováveis (LNBR), do LNBio, do LNNano, do ROBOLAB e de plataformas de criomicroscopia e microscopia eletrônica.
Além de aprofundar o conhecimento sobre o funcionamento da microbiota intestinal, a descoberta tem potencial para impactar áreas como a biotecnologia industrial e ambiental. Enzimas com atividade controlável podem ser úteis em processos que exigem maior precisão e adaptação a condições variáveis.
“Esse tipo de mecanismo regulatório ajuda a explicar como microrganismos sobrevivem em ambientes instáveis e também inspira novas estratégias para o uso de enzimas em processos tecnológicos”, afirma Martins. O artigo completo pode ser consultado na revista Nature Communications.
